مطالعه ی برهم کنش تعدادی از کمپلکس های فلزی دی-استیل کورکومین با لیزوزیم سفیده ی تخم مرغ

در این تحقیق برهم کنش سه کمپلکس گالیم دی استیل کورکومین، ایندیم دی استیل کورکومین و وانادیل دی استیل-کورکومین با لیزوزیم سفیده ی تخم مرغ مورد مطالعه قرار گرفته است. لیزوزیم یک پروتئین کروی شامل شش تریپتوفان در توالی اسیدآمینه های 28، 62، 63، 108، 111 و 123 است و با نام مورامیداز نیز شناخته می شود. با توجه به اهمیت خواص بیولوژیکی و دارویی سه ترکیب گالیم دی استیل کورکومین، ایندیم دی استیل کورکومین و وانادیل دی استیل کورکومین و همچنین ویژگی های بیولوژیکی لیزوزیم، در این تحقیق برهم کنش لیگاندهای یاد شده با پروتئین لیزوزیم سفیده ی تخم مرغ با استفاده از طیف سنجی مرئی-فرابنفش، فلورسانس حالت پایا، فلورسانس سینکرونس، طیف سنجی دورنگ نمایی دورانی، آشکارسازی فیبریل های آمیلوئید، انتقال انرژی از پروتئین به لیگاند و میکروسکوپ نیروی اتمی (afm) انجام شد. نتایج آزمایش های تیتراسیون فلورسانس نشان داد که برهم کنش هر یک از سه لیگاند مذکور با لیزوزیم با تشکیل کمپلکس غیر فلورسنت بین لیگاند و پروتئین با استوکیومتری 1:1 همراه است. مقادیر ثابت استرن-ولمر (ksv)، ثابت خاموشی دو مولکولی (kq) و ثابت پیوندی (ka) از آنالیز داده های فلورسانس بدست آمد. بررسی انتقال انرژی از لیزوزیم به هر یک از لیگاندهای مذکور نشان داد که این سه لیگاند در نزدیکی تریپتوفان 62 در جایگاه پیوندی به فواصل 2 تا 5 نانومتر قرار گرفته اند. در بررسی طیف های سینکرونس مشاهده شد که لیگاندهای مورد نظر در فرآیند برهم-کنش با لیزوزیم به دنباله های تریپتوفان نزدیک اند و قطبیت محیط اطراف آنها را تغییر نمی دهند. در بررسی نتایج آمیلوئیدی مشخص شد که افزایش غلظت لیگاندهای گالیم دی استیل کورکومین، ایندیم دی استیل کورکومین و وانادیل دی استیل کورکومین باعث کاهش تجمع آمیلوئیدی شده است. کلمات کلیدی: لیزوزیم؛ گالیم دی استیل کورکومین؛ ایندیم دی استیل کورکومین؛ وانادیل دی استیل کورکومین، طیف سنجی فلورسانس؛ برهمکنش پروتئین-لیگاند؛ تجمع آمیلوئیدی.